Studiu Asupra Evaluarii Nutritionale a Proteinelor Alimentare

STUDIU ASUPRA EVALUĂRII NUTRIȚIONALE A PROTEINELOR ALIMENTARE

[NUME_REDACTAT] figurilor

Lista tabelelor

[NUME_REDACTAT] omului reprezintă unul dintre stâlpii fundamentali ai constituției sale, elementul esențial al vieți însă, constituie probabil, și cauza principală a bolilor sau a morții, astfel, sănătatea și echilibrul fiecărui individ se află în corelație directă cu hrana.

Un nutrient (nutrientul) este o substanță existentă în metabolismul unui organism. Cele șase grupe principale de nutrienți sunt: carbohidrați, lipide, proteine, vitamine, minerale și apa.

Proteinele, descoperite de [NUME_REDACTAT] în anul 1939, sunt substanțe naturale indispensabile vieții și constituie, adesea, partea majoritară a greutății uscate a organismelor (mai mult de 50% din greutatea lor uscată).

Proteinele sunt cele mai importante substanțe naturale din organismele vii. Ele intră în alcătuirea protoplasmei și a nucleului celular, reprezintă elementul primordial al materiei vii. Nu se cunosc fenomene de viață fără protide. Viața apare la un anumit nivel de organizare a substanțelor protidice, când apar fenomenele de metabolism și sunt deci capabile de creștere și autoregenerare (G. Neamțu, 1997).

Proteinele sunt molecule cu greutate mare, indispensabile pentru îndeplinirea tuturor funcțiilor celulei. Oamenii au nevoie de un aport continuu de proteine pe parcursul vieții pentru întreținere și creștere. Aminoacizii alcătuiesc o parte majoritară din compoziția proteinelor astfel încât fiecare proteină este alcătuită dintr-un lanț de aminoacizi, cu o secvență unică.

Proteinele îndeplinesc diferite funcții ca: elemente structurale, catalizatori, componente ale sistemelor contractile, substanțe nutritive de rezervă transportori ai unor substanțe (hormoni, toxine sau agenți protectori). În aceasta ultimă categorie intră imunoglobulinele sau anticorpii formați la vertebrate ca răspuns la un antigen (substanță străină speciei). Studiul specificității antigen-anticorp a condus la concluzia că proteinele omoloage de la diferite specii au o specificitate de specie.

Secvența de aminoacizi a unei proteine este stabilită în cursul biosintezei acesteia prin secvența coliniară de triplete consecutive de nucleotide din ARN, care la rândul său este complementară secvenței de nucleotide din ADN. Segmentul de ADN care codifică un lanț polipeptidic se numește genă (A. L. Lehninger, 1987).

Calitatea proteinei din regimul alimentar este legată de capacitatea sursei proteinei de a îndeplini acțiuni metabolice definite în relație cu o stare de sănătate optimă. Proteina oferă azot și aminoacizi, iar calitatea proteinei este de obicei, legată de capacitatea acesteia de a satisface necesarul de azot și aminoacizi în redarea creșterii țesuturilor, menținere graviditate, lactație și homeostază energetică.

În natură există sute de aminoacizi, dar numai 22 sunt implicați în sinteza proteinelor. Deși la nivel celular toți cei 22 de aminoacizi trebuie să fie prezenți simultan, doar 9 trebuie sintetizați prin hrana cu alimente, deoarece organismul este incapabil sa le sintetizeze. Acești 9 aminoacizi sunt numiți aminoacizi esențiali (AAE). Esențial este aminoacidul care nu este sintetizat de corpul uman și trebuie să fie introdus prin hrană. Ceilalți aminoacizi care pot fi sintetizați din materiale disponibile sunt numiți neesențiali. Aminoacizii semi-esențiali sunt tirozina și cisteina ca, derivat al fenilalaninei respectiv metioninei.

În situații speciale (de exemplu: prematuritate la naștere) și în anumite stări patologice (insuficiență renală cronică, ciroză hepatică, imunodepresie), rata de sinteză endogenă a unor aminoacizi neesențiali nu este suficientă pentru a asigura o acopere a nevoilor crescute. În aceste condiții, aminoacizi precum arginina, glicina, glutamina, prolina și taurina (care este un derivat al cisteinei) presupune caracteristici esențiale și sunt, prin urmare, de asemenea menționate ca, esențiale (McGraw-[NUME_REDACTAT] 2013).

Valoarea nutritivă a unei proteine poate fi evaluată prin metode în vitro (chimică și enzimatică) și organic. Sunt obținute din primul aminoacid sau scor și indicele de aminoacid chimic care rezultă din comparația dintre conținutul de aminoacizi esențiali a proteinei în cauză cu cea a unei proteine de referință cunoscută (în principal se referă la ou, sau metode de distribuție de aminoacizi, propusă de comisiile de experți FAO/OMS).

Valoarea biologică a proteinelor unui aliment este dată de conținutul în aminoacizi esențiali și de raportul dintre aceștia, prin comparație cu cerințele organismului. Ca atare, conținutul de aminoacizi și structura acestora trebuie să reprezinte un factor principal de apreciere și evaluare a calității produselor alimentare ([NUME_REDACTAT] și colab., 2009).

PARTEA I

COSIDERAȚII GENERALE

CAPITOLUL 1

STRUCTURA CHIMICĂ ȘI CLASIFICAREA PROTEINELOR

Caracterizarea din punct de vedere chimic a proteinelor

Sub aspectul compoziției chimice proteinele sunt substanțe cuaternare, formate cel puțin din patru elemente: C, H, O și N. Numeroase protide mai conțin și S, P și unele metale Fe, Mg, Cu, Mn (G. Neamțu, 1997).

Elementul principal și caracteristic pentru protide este azotul care se găsește în proporție medie de 16%. Prin dozarea azotului organic total (N) se poate determina indirect cantitatea de proteină brută din materialul de cercetat, folosind formula:

Aminoacizii (acizii aminici), compuși organici ce conțin grupările amino (-NH2) și carboxil (-COOH), sunt constituenții fundamentali ai proteinelor. În prezent se cunosc peste 400 aminoacizi, iar dintre aceștia, în structura proteinelor se găsesc în mod curent circa 22 aminoacizi; unele proteine, specializate prin funcțiile lor, mai pot conține 3-4 alți aminoacizi. Astfel, aminoacizii care intra în compoziția proteinelor se numesc α-aminoacizi (grupările amino și carboxil sunt legate la același atom de carbon), în timp ce ceilalți aminoacizi (cei neproteici) nu intra în alcătuirea proteinelor și exista liberi în natură sau diferite combinații.

Fig. 1.1 – Formula structurală generală a α-aminoacizilor întâlniți în proteine

Sursa: http://ro.wikipedia.org

Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor sunt determinate de structura moleculară, de grupările libere polare de la suprafața moleculei, de legăturile intra și inter-catenare, de natura radicalilor nepolari. Ele au un rol însemnat în activitatea biologică a proteinelor. Proteinele sunt substanțe amorfe dar se pot obține și în stare cristalină (hemoglobina, pepsina, catalaza).

Solubilitatea proteinelor. Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt ușor solubile în apă, altele se dizolvă mai repede în soluții apoase de alcool, electroliți alcalini, acizi sau baze. Datorită gradului lor diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, diferenția și identifica.

Solubilitatea proteinelor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere polare (-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH), hidrofile, care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. Există de asemenea grupări apolare, hidrofobe, formate din radicali de hidrocarburi (-CH3, C6H5-, C2H5-), care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. La majoritatea proteinelor predomină grupările polare, ceea ce le determină caracterul hidrofil.

Masa moleculară. Masa moleculară a substanțelor proteice este mare, fiind cuprinsă între aproximativ 10 000 și 60 000 000. Masa moleculară este determinată prin diferite metode, dintre care foarte utilizate sunt metoda ultracentrifugării, metoda presiunii osmotice, metoda difuziunii luminii, metoda ultrafiltrării, metode chimice.

Deoarece la multe proteine, masa moleculară apare ca un multiplu al cifrei 17 500 s-a crezut că particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17 500.

Virusul mozaicului tutunului are masa moleculară de 40 000 000 și este format din 2130 de lanțuri polipeptidice, iar gutamat-sintetaza din Escherichea coli cu masă moleculară de 592 000 formată din 12 lanțuri polipeptidice.

Se cunosc proteine, mai ales cu caracter bazic, care au masa moleculară sub 10 000. Se încadrează în această grupă datorită proprietăților lor biologice. Insulina are masa moleculară 57 000 (G. Neamțu, 1997).

Precipitare proteinelor. Substanțele proteice precipită din soluțiile lor sub acțiunea diferiților factori fizici (ultrasunete, diferite radiații, căldură), chimici (acizi, baze, săruri, solvenți organici) sau mecanici (agitare). Precipitarea proteinelor poate fi reversibilă sau ireversibilă.

Precipitarea reversibilă se produce sub acțiunea soluțiilor concentrate ale sărurilor alcaline (Na+, K+, Mg++, NH4+) și a unor dizolvanți organici miscibili cu apa în orice proporție, cum sunt alcoolul și acetona.

Alcoolul și acetona în soluții diluate formează precipitate proteice reversibile, iar daca au o concentrație mare formează precipitate ireversibile.

Precipitarea ireversibilă se produce sub acțiunea soluțiilor sărurilor metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Fe, Ni), a acizilor minerali (HNO3, H2SO4, HCl), a acidului tricloracetic, a acidului tanic, și a acidului picric, a bazelor alcaline (KOH, NaOH), a alcoolului și a acetonei concentrate. Prin precipitare ireversibilă proteinele își pierd activitatea lor biologică (enzimatică, hormonală de anticorpi), se produce o descreștere a solubilității și a capacității de cristalizare, se mărește activitatea optică și degradarea lor hidrolitică sub acțiunea unor enzime proteolitice.

Hidroliza proteinelor. Proteinele sunt substanțe macromoleculare care hidrolizează cu apa în mediu acid, alcalin sau sub acțiunea enzimelor proteolitice. Hidroliza constă în desfacerea legături peptidice cu ajutorul apei. Lanțul polipeptidic se rupe la nivelul legături –CO-NH- și se refac grupările carboxilice și aminice, care au contribuit la formarea legăturii respective.

Hidroliza proteinelor poate fi totală sau parțială. În urma hidrolizei totale se obțin aminoacizii. Ea se realizează prin fierberea proteinei cu acizi tari și baze alcaline concentrate. Prin hidroliză parțială se obțin fragmente polipeptidice. Ea are loc sub acțiunea enzimelor precum și a acizilor și a bazelor alcaline diluate.

Structura substanțelor proteice

Cunoașterea structurii moleculare a substanțelor proteice reprezintă o problemă estrem de importantă deoarece proprietățile fizico-chimice și biologice ale acestor substanțe depind, în cea mai mare parte, de structura lor moleculară.

Fig. 1.2 – Structura moleculară a proteinelor

Sursa: http://www.scribd.com

Determinarea structurii substanțelor proteice este o problemă deosebit de complexă și încă insuficient cunoscută. Proteinele din organism sunt într-un permanent proces de reînnoire, ele nu au o structură statică, imobilă, ci una dinamică. Ele reprezintă sediul unor permanente procese reversibile, de sinteză și de degradare. Proprietățile substanțelor proteice nu ar putea fi înțelese fără cunoașterea structurii intime a substanțelor proteice, numită și structură fină (G. Neamțu, 1997).

Prin numeroase cercetări s-a ajuns în prezent la concluzia că substanțele proteice au patru structuri (nivele) de organizare, care împreună contribuie la formarea edificiului proteic macromolecular.

Structura primară este determinată de felul, numărul și succesiunea aminoacizilor în lanțul polipeptidic. Ea se realizează prin intermediul legăturilor peptidice.

Structura secundară se referă la lungimea și forma lanțurilor polipeptidice. Ea se realizează prin intermediul legăturilor intra-catenare.

Structura terțiară se referă la legăturile inter-catenare dintre lanțurile polipeptidice și la formarea particulelor (fibrelor) proteice.

Structura cuaternară se referă la modul cum se unesc subunitățile proteice pentru a forma macromolecule, precum și la forma acestor macromolecule proteice.

Clasificarea proteinelor

Proteinele se pot clasifica după o serie de criterii de bază: chimice, conformaționale, funcționale ([NUME_REDACTAT], 2011).

Criterii chimice

Holoproteinele (conțin numai aminoacizi) sau proteine simple și sunt împărțite, la rândul lor, în mai multe categorii:

albuminele sunt solubile în apă sau soluții diluate de săruri și precipită (coagulează) în prezența căldurii. Au caracter acid și sunt răspândite în organismele animale și vegetale:

serumalbumina – din plasma sângelui;

lactoalbumina – din lapte;

ovoalbumina – din albușul de ou;

mioglobulina – din țesutul muscular;

leucozina – grâu, ovăz;

legumelina – în mazăre, linte, soia;

faseolina – în fasole.

Unele albumine pot fi toxice (toxalbumine) manifestându-se prin aglutinarea globulelor roșii (falina din Amanitha phalloides și ricina din ricin). Albuminele au și rol de transportori ai unor substanțe importante: hormoni, săruri biliare, bilirubina, diferiți anioni și cationi.

globulinele sunt insolubile sau greu solubile în apă și concentrații mari de săruri, dar ușor solubile în soluții diluate cu săruri. Prezența acidului aspartic și glutamic în structură le imprimă caracter acid mai pronunțat decât al albuminelor. Prin fierbere globulinele coagulează mai greu decât albuminele, unele chiar incomplet. Pot avea proveniență animală sau vegetală:

serumglobulinele – din plasma sangvină;

lactoglobulina – din lapte;

ovoglobulina – din ou;

miozina – proteina contractilă din mușchi;

faseolina – din semințele de fasole albă;

glicina – din soia;

legumina – din mazăre și linte;

edestina – în cânepă;

amandina – în migdale;

arachina – în arahide – Arachis hypogaea.

prolaminele, proteine vegetale, sunt solubile în soluții alcoolice apoase; conținutul ridicat în prolină, acid glutamic și acid aspartic le conferă caracter acid pronunțat:

gliadina – din grâu;

secalina – din secară;

zeina – din porumb;

hordeina – din orz;

avenina – din ovăz.

gluteinele, proteine vegetale, sunt insolubile în apă și alcool, dar se dizolvă în soluții diluate de baze și acizi, detergenți sau agenți de disociere (uree) și agenți reducători (β-mercaptoetanol). Cele mai studiate gluteline sunt:

glutenina – din semințele de grâu;

orizenina – din boabele de orez.

histonele sunt răspândite predominant în regnul animal și sunt solubile în apă. Au caracter bazic imprimat de conținutul ridicat de arginină lizină și histidină. Reprezintă o grupa intermediară, găsindu-se sub formă de proteine simple în globulele roșii și lapții peștilor, dar mai ales sub formă de proteine complexe în cromozomi.

protaminele, cele mai simple proteine, au caracter bazic accentuat datorită prezenței aminoacizilor bazici ( lizină, histidină, arginină) în proporție de peste 60%; sunt prezente numai în regnul animal:

sturina – nisetru;

clupeina – scrumbii;

salmina – somon.

Fosfoporoteinele sunt proteine complexe alcătuite dintr-o componentă proteică și una neproteică (componentă neprosteică). Astfel, componenta proteică poate fi reprezentată de glucide (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acidul fosforic (fosfoproteine), coloranți (cromoproteinele), de un metal (metaloproteine) sau acizi nucleici (nucleoproteine).

fosfoproteinele au componenta prostetică reprezentată de acidul fosforic esterificat de grupările –OH ale treoninei; sunt prezente în organismele tinere vegetale și animale. Acidul fosforic se găsește, de obicei, în fosfoproteine sub forma sarurilor de K sau Ca. Din această categorie fac parte

cazeina – din lapte (reprezintă în jur de 80% din proteinele laptelui);

ovovitelina (furnizează fosforul și aminoacizii necesari embrionului sau organismelor tinere);

fosfovitelina – din gălbenușul de ou (prezintă un conținut ridicat de fosfor și serină);

pepsina – enzima din sucul gastric.

glicoproteinele au componenta prosteică reprezentată de monoglucide (glucoză, manoză, galactoză, acizi uronici, ramnoză, xiloză), diglucide sau poliglucide. Glucidul este atașat de proteină prin modificări cotranslaționale sau albușul oului crud are o reactivitate pronunțată și leagă biotina sub forma unui complex care prin fierbere eliberează vitamina. Fasolea uscată conține o proteină de rezervă (vicilina) care conține manoză și N-acetilglucozamină legate de asparagină. În semințele de ricin și în vegetalele unor leguminoase (soia, fasole, mazăre) se găsesc proteine denumite fitohemagluteine sau lecitine.

lipoproteinele sunt complexe biochimice formate din lipide și proteine; componenta prosteică este reprezentată de lipide (fosfolipide, trigliceride, colesterol liber sau esterificat); sunt solubile în apă, dar insolubile în solvenți organici:

lipoproteinele – din lapte (cu rol energetic),

liproteinele – din ou (cu rol în dezvoltarea embrionului),

lipoproteinele plasmatice și membranare – care asigură transportul substanțelor liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente).

În funcție de densitate, lipoproteinele plasmei se clasifică în patru grupe:

Chilomicronii sunt micele lipoproteice care pot forma picături de lipide ce conțin 99% lipide și 1% proteine; transportă triacilglicerolii de la intestin la ficat,, mușchi scheletici și țesut adipos.

Lipoproteinele cu densitate foarte mica (VLDL- very low density lipoproteins) conțin 80% triacilgliceroli, 7% fosfolipide, 8% colesterol, 2% proteine.

Lipoproteine cu densitate mică (LDL, low density lipoproteins), conțin 43% colesterol, 22% fosfolipide, 10% triacilgliceroli; transportă colesterolul de la ficat în celulele corpului și este cunoscut sub denumirea de “colesterol rău”.

Lipoproteinele cu densitate mare (HDL, high density lipoproteins) conțin 45-50% proteine, componenta lipidică este reprezentată de 30% fosfolipide și 18% colesterol; colectând colesterolul din celulele corpului și îl transportă din nou la ficat fiind numit “colesterol bun”.

nucleoproteinele sunt proteine asociate structural cu un acid nucleic (ADN sau ARN); componenta prosteică este reprezentată de acizi nucleici; având un rol esențial în activitatea vitală a organismelor. Virusurile sunt formate aproape exclusiv din nucleoproteine.

Ribonucleoproteinele – nucleoproteine cu ARN;

Deoxiribonucleotidele – nucleoproteine cu ADN.

metaloproteinele au gruparea prosteică reprezentată de metale (Fe, Cu, Mg, Zn, Co, Mn, Ni); metalul se leagă coordinativ de grupele polare libere din catenele laterale ale aminoacizilor din lanțul polipeptidic:

Hemoglobina – pigmentul respirator al vertebratelor;

Feritina – este prezentă în ficat, splină, măduva osoasă; în organism conținutul de feritină este de 2-4g;

Ovotransferina și lactotransferina asigura transportul fierului în ou (albuș) și respectiv, lapte.

Cromoproteinele au gruparea prosteică reprezentată de o substanță care le imprimă culoare; sunt prezente atât în organismele vegetale, cât și animale. În funcție de gruparea prosteică, cromoproteinele pot fi:

cromoproteine porfirinice;

cromoproteine neprofirinice.

Criterii conformaționale

Proteinele se împart după formă în două grupe mari: sferoproteine și scleroproteine, între aceste două categorii neexistând o delimitare netă.

Sferoproteinele (proteine globulare) au forma ovală, rar globulară și sunt mai mult sau mai puțin solubile în apă (unele formează soluții coloidale). Au un important rol în procesele metabolice, din aceasta categorie făcând parte: albumine, globuline, prolamine, gluteline, protamine.

Scleroproteinele (proteine fibroase) sunt alcătuite din structuri moleculare. Ele se formează din proteinele globulare prin denaturarea structurii acestora; sunt insolubile (în apă, soluții saline, acizi și baze diluate, solvenți organici neutri), fiind prezente numai la organismele animale.

Keratinele – formează țesuturile protectoare din corp (epidermă și derivații epidermice unghii, copite, coarne, păr);

Colagenul – formează țesutul conjunctiv din cartilaje, ligamente, tendoane;

Elastina – prezintă atât în țesutul conjunctiv cât și în vasele sangvine sau ligamente;

Fibroina – prezentă în fibrele produse de viermele de mătase sau păianjen este alcătuită predominant din 3 aminoacizi (Gly, Ala și Ser).

Criterii funcționale

Proteinele sunt implicate în numeroase procese metabolice asigurând unele funcții biologice. Astfel, proteinele sunt împărțite în mai multe categorii:

Proteine structurale (gicoproteinele, fibroina, colagenul, elastina, α-keratina, mucoproteinele);

Proteine de rezervă (ovalbumina, cazeina, feritina, gliadina, zeina);

Proteine contractile (miozina, actina);

Proteine plasmatice și din lichidele biologice (sânge, lapte);

Proteine cu activitate biologică (enzime, hormoni, transportori);

Proteine alimentare, care au proprietăți organoleptice și rol în digestie ([NUME_REDACTAT], 2011).

CAPITOLUL 2

METODE DE DETERMINARE A VALORII NUTRITIVE A PROTEINELOR

Valoarea nutritivă a unui produs alimentar este dată de compoziția sa în substanțe nutritive (proteine, glucide, lipide, vitamine și săruri minerale), de raportul în care există între aceste componente, de gradul de utilizare digestivă și de modul în care produsul respectiv satisface necesitățile organismului ([NUME_REDACTAT], 2002).

Valoarea nutritivă variază de la un aliment la altul în raport cu natura, varietatea, condițiile de dezvoltare, tehnologia de prelucrare. Ea se poate determina prin două tipuri de metode:

Prin teste biologice efectuate pe animale de experiență, cărora li se urmărește dezvoltarea într-un regim studiat;

Prin determinarea pe cale chimică a tuturor componentelor nutritive ale alimentului dat.

Metode biologice

Valoarea biologică (VB) reprezintă cantitatea de azot reținut de organism din totalul azotului absorbit.

Valoarea biologică maximă este, teoretic, 100, pentru cazul în care proteina absorbită este folosită fără pierderi pentru sinteza proteinelor proprii, dar practic nu există proteină alimentară cu VB=100. Cea mai mare valoare biologică aparține proteinelor oului, considerate proteine etalon, VB=94-96.

VB a unei proteine este afectată de unul sau mai mulți aminoacizi esențiali dacă sunt în cantitate insuficientă sau lipsesc.

Datorită aminoacizilor esențiali care lipsesc parțial sau total afectează valoarea biologică a proteinei și se numesc aminoacizi limitanți ([NUME_REDACTAT]., și Simeanu D., 2005).

Utilizarea netă a proteinelor (NPU) este cel mai utilizat sistem de evaluare a calității nutriționale a proteinelor. Se calculează după următoarea formulă:

Coeficientul de utilizare digestivă (CUD)

Între NPU, CUD și VB există relația:

PER ([NUME_REDACTAT] Ratio) sau coeficientul de eficacitate proteică, metoda are la bază variația greutății corporale:

Metode chimice

Indicele chimic sau “[NUME_REDACTAT]”, se determină pe baza conținutului aminoacizilor esențiali (Simeanu D.).

Proteina de referință utilizată este de obicei proteina din ou sau proteina etalon FAO/OMS.

Indicele aminoacizilor esențiali (EAA Index). Aceasta se poate calcula cu ajutorul următoarei relatii:

, în care:

a, b, … n = conținutul procentual de aminoacizi în proteina studiată;

ae, be, …ne = conținutul procentual de aminoacizi în proteina de referință;

n = numărul de aminoacizi esențiali care intră în calcul.

O a doua relație pentru EAA Index poate fi:

PARTEA a II-a

CONTRIBUȚII PROPRII

CAPITOLUL 3

CADRUL INSTITUȚIONAL ȘI OBIECTIVELE STUDIULUI

Cadrul instituțional

Universitatea de [NUME_REDACTAT] și [NUME_REDACTAT] “[NUME_REDACTAT] de la Brad” este o instituție specializată în învățământul superior agronomic și medical veterinar, cu anvergură la nivel național și european, având ca misiune fundamentală formarea de ingineri specializați în agricultură, montanologie, horticultură, zootehnie, inginerie economică, prelucrarea produselor agricole, licențiați în biologie agricolă și doctori medici veterinari.

Anul de naștere a învățământului universitar agricol Ieșean este considerat a fi 1912. Facultatea de zootehnie din Iași (fig. 3.1) s-a înființat în anul 1951, în baza [NUME_REDACTAT] de Miniștri din acea vreme (H.C.M. nr. 1056), în cadrul [NUME_REDACTAT]. Înființarea învățământului superior zootehnic la Iași era justificată, având în vedere ca faptul că în cadrul Facultății de Agronomie se crease o adevărată școală de zootehnie, datorită marelui profesor [NUME_REDACTAT].

Fig. 3.1- Facultatea de [NUME_REDACTAT]

Sursa: http://uaiasi.ro

În cursul anului universitar 1955-1956, [NUME_REDACTAT] din Iași a primit numele marelui agronom, istoric și patriot [NUME_REDACTAT] de la Brad.

În anul 1957, Facultatea de Zootehnie se unește cu Facultatea de Agricultură, formând Facultatea de Agricultură și Zootehnie, cu trei secții: Agricultură, Horticultură și Zootehnie. Începând cu promoția care a dat admiterea în 1955, pentru secțiile de Zootehnie durata studiilor s-a mărit la 5 ani și jumătate. În anul 1962, secțiile de Zootehnie ale Facultăților de Agricultură și Zootehnie din țară se desființează.

Concentrarea efectivelor de animale, precum și specializarea unităților zootehnice, au condus la reînființarea, în anul 1968, a Facultății de Zootehnie, cu o durată a studiilor de 5 ani.

Durata studiilor la secția de Zootehnie se reduce la 4 ani, absolvenții primind în continuare titlul de ingineri zootehniști. Din anul 1990, Facultățile de Zootehnie din amintitele centre universitare devin de sine stătătoare, cu o durată a studiilor de 5 ani. Din anul universitar 1991-1992, absolvenții Facultății de Zootehnie primesc titlul de inginer-diplomat cu specializarea în Zootehnie.

Începând cu anul universitar 2009-2010, în concordanță cu planurile strategice și tendința de dezvoltare/restructurare a USAMV Iași și ținând cont de transformările postaderente apărute în România, în cadrul Facultății de Zootehnie se dezvoltă două specializări noi, Controlul și exeprtiza produselor alimentare și Inginerie și management în alimentație publică și agroturism, cu cifră de școlarizare proprie și cu o durată a studiilor de 4 ani (http://uaissi.ro).

Alături de celelalte biblioteci universitare Ieșene, Biblioteca USAMV Iași (fig. 3.2) este o bibliotecă de profil științific și enciclopedic, de rang național. Biblioteca are un istoric strâns legat de cel al universității, luând ființă în anul 1933 pe lângă Facultatea de [NUME_REDACTAT] cu sediul la Iași și Chișinău.

Colecțiile bibliotecii au caracter enciclopedic și cuprind cărți, cursuri, reviste, ziare, manuscrise, dischete, CD-uri, casete video. Biblioteca are un fond documentar, totalizând 112.597 unități, din care 105.942 volume cărți și 6.655 volume reviste (537 titluri).

În cadrul relațiilor de schimb, biblioteca are un număr de 29 parteneri externi și 55 parteneri interni. Publicul cititor numără 3.163 de beneficiari: studenți, cadre didactice, cercetători, masteranzi, doctoranzi, specialiști din unități de producție și cercetare din Iași și județul Iași și din întreaga tară. Accesul în biblioteca USAMV Iași se face pe baza Legitimației de cititor, care permite împrumutul de documente la domiciliu și în Sălile de lectură, studenților și a cadrelor didactice (http://uaissi.ro).

Fig. 3.2- Biblioteca USAMV [NUME_REDACTAT]: http://uaiasi.ro

Scopul lucrării

Nutriția joacă un rol cheie în mod direct cât și indirect în mecanisme diferite metabolice și imunologice. Evoluția spre sănătate și funcționalitate este determinată, în principal, de cerințele consumatorilor și de profesioniștii din domeniul sănătății și de nevoile din industria alimentară.

Calitatea proteinei alimentare este legată de capacitatea sursei proteinei de a îndeplini acțiuni metabolice definite în relație cu o stare de sănătate optimă. Proteina oferă azot și aminoacizi, iar calitatea proteinei este de obicei, legată de capacitatea acesteia de a satisface necesarul de azot și aminoacizi în redarea creșterii țesuturilor, menținere a sarcinilor, lactație și homeostază energetică.

Proprietățile proteinei unui regim alimentar corespunzător cuprinde compoziția aminoacidului, digestibilitatea proteinei, biodisponibilitatea aminoacidului și ulterior metabolismul aminoacidului și a proteinei.

Primul aspect important al calității proteinei îl constituie biodisponibilitatea aminoacidului, cu alte cuvinte, proporția în care proteina din regimul alimentar este digerată și absorbită în tractul gastro-intestinal sub formă de aminoacizi necesari proceselor metabolice.

Digestibilitatea reprezintă proporția dintre azotul din regimul alimentar și aminoacidul absorbit. De obicei ea este determinată ca diferența între consumul de azot și pierderile de azot.

Un alt marker important al calității proteinei este legat de retenția azotului , cu alte cuvinte măsura în care azotul din proteina absorbită este reținut în țesuturi.

Evaluarea calității proteinei este legată de compoziția aminoacidului alături de necesarul de azot și aminoacizii esențiali. Această metodă trebuie să măsoare precis necesarul și să evalueze mai departe capacitatea fiecărei proteine din regimul alimentar de a satisface necesitatea lor în condiții specifice fiziologice și alimentare.

Valoarea nutrițională a fiecărui aliment poate fi determinată de cantitatea și calitatea câtorva aminoacizi prezenți sau absenți. Dacă un aliment anume furnizează 7 din cei 8 aminoacizi esențiali, aminoacidul absent este definit ca “aminoacid limitant”. În plus fața de bogăția ei, proteina din care se diferențiază tocmai prin prezența tuturor aminoacizilor esențiali, fără nici un “aminoacid limitant”.

Având în vedere cele prezentate mai sus, prin lucrarea de față ne-am propus să evidențiem principalele caracteristici a proteinelor din alimente precum, și a valorii nutriționale a acestora.

CAPITOLUL 4

STUDII DE CAZ PRIVIND VALOAREA NUTRIȚIONALĂ A PROTEINELOR

Valoarea nutrițională este cea mai importantă și mai complexă funcție a proteinelor din alimente. Ea este dată de ansamblul de substanțe din compoziția unui regim alimentar care asigură hrănirea organismului uman.

În cele ce urmează, vom prezenta în sinteză unele studii, majoritatea mai recente, efectuate de diverse colective de cercetare, unde s-a avut ca principal scop evaluarea nutrițională a proteinelor.

În anul 2011 s-a realizat un studiu de către [NUME_REDACTAT] Nesse și colaboratorii săi la [NUME_REDACTAT] de Biochimiști din India. Scopul acestui experiment a fost inițiat în vederea evaluării siguranței Amizatei în privința oricărei schimbări nefavorabile la răspunsul imunologic așa cum este indicat de schimbarea nivelurilor imunoglobulinei, a proporțiilor CD4/CD8 și a nivelurilor hemoglobinei la copiii malnutriți (din cadrul studiului) înainte și după administrarea Amizatei.

Proteinele hidrolizate sunt suplimente nutriționale bune deoarece ingredientele lor bioactive sunt ușor absorbite și folosite în diferite activități metabolice. O proteină hidrolizată de peste (Amizate), obținută printr-un proces mic de hidroliză are avantajul unui conținut de di/tri peptide (<10 kDa) împreună cu aminoacizii esențiali și neesențiali, micronutrienți și vitamine.

[NUME_REDACTAT] la copii malnutriți (6-8 ani, un total de 438) de gradul I și II asupra imunoglobulinelor, proporțiile de CD4/CD8 și hemoglobină au fost examinate. Măsurarea acestor parametri pe parcursul studiului (la începutul și după 4 luni) a indicat că nivelul acestor parametri nu s-au modificat semnificativ în urma tratamentului cu Amizate. Valorile imunoglobulinelor și a proporțiilor de CD4 și CD8 la copiii malnutriți (din India) sunt în parametrii normali și în concordanță cu valorile raportate de diferite grupuri etnice.

Malnutriția la copii poate conduce la o abilitate imunitară modificată făcându-i susceptibili de o paletă largă de boli infecțioase.

Ținând cont de aceasta, imunoglobulinele, componentele importante ale imunități umorale, au fost măsurate în condiții diferite clinice și de boală la copii din diverse părți ale lumii. Subseturile de limfocite T-CD4 și CD8 sunt markeri ai infecțiilor virale, în mod deosebit pe subiecții suferinzi de imunodeficiență.

Proteinele hidrolizate sunt produse de o varietate de surse proteice prin procese numeroase cum ar fi încălzirea cu acizi sau adăugarea de enzime proteolitice externe, urmată de protocoalele de purificare a proteinei. O proteină hidrolizată este mai ușor digerată și absorbită în comparație cu proteina întreagă. Ea intensifică disponibilitatea aminoacizilor plasmatici și conduce la un răspuns mai mare de sinteză a proteinei în mușchi.

Proteina din soia, izolată din păstaia de soia decojită și degresată este disponibilă în făină de soia, concentrate și separate. Proteina din soia conține de asemenea aminoacizi esențiali și neesențiali, proteine leguminoase, leguminins, glicină, vicilins, beta-conglicinină și prolamine.

Un alt supliment nutrițional cunoscut, spirulina, este o algă albastră-verde cu o cantitate mai mare de proteine și utilizată foarte mult de decenii întregi, drept supliment nutrițional.

Hidrolozatul de pește se pretinde a fi un alt supliment nutrițional proteic benefic pentru o varietate de condiții clinice.

Seacure, o proteină hidrolozată din pește uscat (Merluciu) conține constituenți proteici în proporție de 75-80%, peptide de 60% și aminoacizi de 40%. Într-un studiu recent, 18 proteine hidrolizate din pește s-a constatat că au o activitate anti-înmulțire folosindu-se două celule umane din sânul uman atinse de cancer și care fuseseră crescute în vitro. Studiul lui Adibi și Morse sugerează ca absorbția tertaglicinei în jejunul uman este realizată prin hidroloza marginii-în-perie oligopeptidaze.

Amizata, o proteină hidrolizată a unui somon din Atlantic folosită în studiul de fața, cuprinde mai mult de 60-70% de di/tri peptide (<10kDa), 30-40% de aminoacizi esențiali și neesențiali, micronutrienți și vitamine. Amizata a fost produsă fără agenți externi hidrolizați pentru a reține în mod optim, nutrienții (tabelul 4.1).

Tabelul 4.1

Compoziția de aminoacizi și micronutrienți/microelemente ai amizatei

Sursa: [NUME_REDACTAT] Nesse și colab., 2011

Efectul terapeutic al Amizatei asupra indicelui de masă corporală (parametri fizici și antropometrici) al copiilor malnutriți (categoriile I și II de malnutriție) a fost evaluat întru-un studiu în India. Studiul a arătat că valorile indicele masei musculare BMI au crescut semnificativ la grupele de copii tratați cu Amizată. Sugerând că Amizata ar putea fi un supliment nutrițional util în tratamentul aplicat copiilor malnutriți.

Un total de 438 de școlari malnutriți din India cu vârste cuprinse între 6 și 8 ani cu malnutriție ușoară și moderată au fost grupați aleatoriu în trei grupe.

Grupei A i s-a administrat 3 grame de Amizată în băutura de ciocolată de 120 ml, grupei B i s-a administrat 6 grame de Amizată în 120 ml de băutură de ciocolată. Copiii din grupa C au primit băutura de ciocolată (120 ml) fără Amizată (tabelul 4.2).

Fiecare grupă a avut un total de 146 de participanți. Scopul a fost acela de a identifica schimbările parametrilor imunologici ai subiecților ca răspuns la administrarea a 3 respectiv 6 g de Amizată în băutura de ciocolată ca doză zilnică totală (o singură doză pe zi) versus grupa de control. Mostrele de sânge s-au colectat de două ori pe zi de la participanții studiului la început (vizita 1) și la sfârșit (vizita10) și au fost analizate din punct de vedere al parametrilor imunologici.

Tabelul 4.2

Structura studiului

Sursa: [NUME_REDACTAT] Nesse și colab., 2011

Nivelurile de imunoglobulină G, A și M au fost măsurate la grupele A, B, C de copii malnutriți la începutul și sfârșitul perioadei experimentale. Valorile imunoglobulinelor în rândul copiilor din cele 3 grupe cărora li s-a administrat 3,6 și 0 g de Amizate nu au fost semnificativ diferite. Valorile medii de imunoglobuline G, A, M la cele 3 grupe de participanți au fost în parametri normali. Diagrama de difuzare pentru alte imunoglobuline, CD4/CD8 și pentru hemoglobină sunt de asemenea în parametri normali și cu aceiași formă, cu și fără administrare de Amizate (tabelul 4.3). Procentul de limfocite din subset comparabil cu cel al populației sănătoase din grupuri etnice variate (tabelul 4.4).

Tabelul 4.3

Nivelurile imunoglobulinei IgG, IgM, IgA, proporțiile CD4, CD8, Hemoglobină și la copiii malnutriți

Sursa: [NUME_REDACTAT] Nesse și colab., 2011

Valoarea lui P pentru IgG=0,271, IgM=0,443, IgA=0,118, Hb=0,652

Tabelul 4.4

Valorile proporțiilor de CD4/CD8 la diferite populații

Sursa: [NUME_REDACTAT] Nesse și colab., 2011

Munson D. și colab. într-un studiu realizat în anul 1974 au raportat că întărirea cu proteine ca supliment alimentar, la copiii de vârste cuprinse între 1-6 ani, în cantitate de 3-4g/kg/greutate corporală, a avut drept rezultat o imunocapacitate umorală neschimbată înainte și după tratament.

Interesant a fost observat același comportament în studiu de față la copiii malnutriți de vârste mai mari decât grupa de 6-8 ani. Într-un studiu recent, s-a raportat că nivelurile de imunoglobulină din intestin la copiii subnutriți, din rândul unor populații etnice variate cum ar fi Caucazieni, Indonezieni și [NUME_REDACTAT], erau în parametri normali (tabelul 4.5).

Tabelul 4.5

Nivelurile de imunoglobulină la copiii sănătoși și malnutriți

Sursa: [NUME_REDACTAT] Nesse și colab., 2011

Studiul nu arată diferențe semnificative din punct de vedere statistic în rândul grupurilor de copiii subnutriți. Observații asemănătoare s-au făcut și în studiul de față.

[NUME_REDACTAT], o proteină hidrolizată (o proteină din somon) pregătită printr-un proces bazat pe enzime endogene oferă o compoziție dorită de peptide di/tri și vitamine, conducând la îmbunătățiri semnificative în cazul copiilor malnutriți. O îmbunătățire semnificativă a valorilor BMI (Indicele de [NUME_REDACTAT]) ca răspuns la administrarea de Amizate stabilește clar o îmbunătățire la copiii malnutriți (Nesse și colab., 2011).

Amizata nu a condus la vreo modificare nefavorabilă a statutului imunologic la copiii suferinzi de malnutriție slabă – din studiul de față.

Cele 2 studii deduc că Amizata ar putea fi utilă ca supliment nutrițional terapeutic sigur pentru copiii malnutriți. Studiul oferă de asemenea, date de bază privind copiii malnutriți din India (grupa de vârstă 6-8 ani).

În anul 2011 a fost realizat un studiu de către A. Malet , A. Blais și D. Tome în Franța ce se referea la calitatea nutrițională a proteinelor din laptele de vacă.

Laptele reprezintă o sursă majoră în regimul alimentar al tinerilor și adulților, iar proteinele din lapte de vacă sunt considerate a avea o valoare nutrițională înaltă. Proteina din lapte este un amestec complex de componente proteinice diferite în proporții diferite de la specii de mamifere diferite.

Metode diferite au fost propuse pentru a determina fluxul ileal și absorbția, pierderile de aminoacid endogen și exogen. Determinarea secrețiilor endogene în procentele de azot din fecale sau ileon poate fi realizată printr-un regim alimentar fără proteine. Tehnicile bazate pe izotopi stabili au permis diferențierea dintre azotul din regimul alimentar și cel endogen. Este posibil de etichetat cu izotopi stabili 15 N sau 13 C proteină animală sau vegetală destinată consumului uman. Metodele prezintă avantajul unei estimări directe a digestibilități reale calculată prin formula [N ingerat – (N fecale – N endogen fecal)]/N ingerat. Analiza digestiei proteinei din lapte indică o digestibilitate reală înaltă în ileu de 95% la oameni. În comparație, digestibilitatea proteinei din soia și orez este de 91, respectiv 88% (tabelul 4.7). De vreme ce disponibilitatea metabolică a aminoacizilor esențiali este un factor restrictiv al calității proteinei, este important de stabilit că digestibilitatea azotului este o reflecție de încredere a digestibilității aminoacizilor, în special a celor esențiali.

Digestibilitatea reală din ileon a unor aminoacizi esențiali individuală măsurată la oameni pentru proteina din lapte și cea din soia au indicat procente cuprinse între 93% (Treonina) și 96% (Valină) în cazul proteinei din lapte și între 89% (Treonina) și 95% (Fenilalanină, Lizină) în cazul proteinei din soia (tabelul 4.8).

Echilibrul de azot indică cantitatea de azot care este reținută de corp după următoarea formulă:

Echilibrul de azot = Azot ingerat (înghițit) – Azot excretat (urină și fecale)

Sistemul de utilizare a proteinei (NPU) permite evaluarea procentului de azot ingerat care este reținut în corp : NPU= Azotul reținut/Azotul ingerat. Valoarea biologică (VB) reprezintă procentul de azot reținut prin absorbție : VB = Azot reținut/ Azot absorbit.

Asemănător digestibilității, aceste valori reprezintă retenția de azot reală sau aparentă depinzând dacă secreția endogenă este luată în considerare sau nu. Pierderile endogene pot fi estimate fie printr-un regim alimentar sărac în proteine sau prin metodele care folosesc izotopul stabil de detectare. Astfel, rezultă că:

în care NPU = VB x digestibilitate

Sistemul de utilizare a proteinelor de după masă (NPU) este calculat din digestibilitatea reală din ileum și eliminarea de proteine măsurate pe durata a 8 ore după ce oamenii au luat masa. Valorile NPU de 78-80 și 0-72% au fost determinate pentru proteina din lapte respectiv pentru cea din soia (tabelul 4.8). Luate împreună, aceste date diferite arată că proteina din lapte și aminoacidul au o rată înaltă de digestibilitate și retenție la oameni.

Concentrația de proteine este mai mare în laptele bovinelor decât în cel matern/uman 30-34 și 9-14 gl-1, (tabelul 4.6). Azotul din laptele bovinelor este constituit din cazeină (78% din azotul din lapte), din proteină din zer (17%) și un procent mic de non-proteină (5%). Proteina din zer este un amestec de proteine solubile cu proprietăți importante din punct de vedere chimic, fizic și funcțional.

Tabelul 4.6

Compoziția proteică în laptele uman și cel de vacă

Sursa: A. Malet, A. Blais și D. Tome, 2011

Tabelul 4.7

Valorile procentuale de corecție ale digestibilității și a aminoacizilor din proteinele ingerate de oameni.

Sursa: A. Malet, A. Blais și D. Tome, 2011

Tabelul 4.8

Digestibilitatea aminoacizilor la oameni

Sursa: Gaudichon C., Bos C., Morens C., și colab. 2002 – Pierderile prin ileum de azot și aminoacizi la oameni și importanța lor în evaluarea necesarului de aminoacizi.

Tabelul 4.9

Valorile NPU ale proteinelor din regimul alimentar al oamenilor

Adaptare din [NUME_REDACTAT] de securitate sanitară a alimentelor (2007). Aportul de proteine: consum, calitate, necesar și recomandări. www.afssa.fr

Evaluarea calității proteinei este legată de compoziția aminoacizilor alături de necesarul de azot și aminoacizii esențiali. Această metodă trebuie să măsoare precis necesarul și să evalueze mai departe capacitatea fiecărei proteine din regimul alimentar de a satisface necesitatea lor în condiții specifice fiziologice și alimentare.

Necesarul de proteine a fost determinat din echilibrul de azot (ca diferență dintre azotul ingerat și pierderile de azot) ca având o valoare de 0,83 g kg-1 d-1 la adulți, 9 aminoacizi sunt considerați esențiali pentru oameni: lizina, treonina, valina, izoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, triptofanul și histidina (tabelul 4.10). Necesarul de aminoacizi este rezumat în (tabelul 4.11). Necesarul de lizină a primit mai multă atenție datorită importanței ei nutriționale ca aminoacid limitant în cereale. Treonina s-a sugerat ca fiind de importanță secundară ca aminoacid limitant în unele surse de proteine.

Aminoacizii care conțin sulf, metionina și cisteina, sunt puțini în legume și mulți în cereale și proteine animale. Conținutul de triptofan din proteine, este în general mai scăzut decât conținutul altor aminoacizi. Conținutul lui este mai scăzut în cereale, în special porumb și în unele soiuri el reprezintă aminoacidul nutrițional limitant. Leucina este cel mai răspândit aminoacid în țesuturi și în proteinele din alimente, funcțiile ei de non-proteină rămân neclare dar s-a sugerat că această (leucină) este implicată în controlul sintezei proteinelor și a sațietăți.

Comparativ cu proteinele vegetale, proteinele animale sunt bogate în aminoacizi esențiali. Proteina din lapte prezintă o compoziție bine echilibrată de aminoacizi, iar laptele de vacă este considerat o sursă excelentă de proteine de calitate superioara (tabelul 4.12).

Proteina din lapte și în general, proteinele de origine animală au o valoare a PDCAAS >100% (tabelul 4.7). Pentru adulți nu sunt aminoacizi limitanți în proteinele din lapte. De aceea, ei sunt deosebi definiți drept proteine de referință în acest test.

Tabelul 4.10

Clasificarea nutrițională a aminoacizilor

Sursa: A. Malet, A. Blais și D. Tome, 2011

Tabelul 4.11

Necesarul de aminoacizi indispensabili la adulți

Sursa: FAO/WHO/UNU (2007)

ª – înseamnă necesarul de proteine la adulți: 0,66 g kg-1 d-1de proteine

Tabelul 4.12

Conținutul indispensabil de aminoacizi a unor proteine diverse (mg/g-1 N)

Sursa: FAO/WHO/UNU (2007)

S-a demonstrat că proteinele din cazeină și grâu sunt digerate diferit în lumenul intestinal, de vreme ce proteinele din grâu sunt rapid eliberate din stomac, aproape în formă intactă, în timp ce cazeina este eliberată lent ca produse descompuse. Spre deosebire de cazeină, ingerarea de proteine din grâu intermediază creșterile mari în cazul aminoacidemiei periferice de după masă. Diferențele cinetice ale producerii de aminoacizii sunt responsabile de efectele diferite ale metabolismului întregului corp al proteinei la oameni care ingerează fie cazeină fie proteină din grâu.

Cazeina este considerată a fi o proteină lent digerată, iar proteina din grâu una rapid digerată. De obicei, proteinele totale din lapte sunt definite ca amestecuri de proteine care sunt lent absorbite.

Tratarea termică sau fermentarea laptelui poate reduce tranzitul digestiv al cazeinei. Proteina din soia are un ritm de digerare asemănător celui din proteina de grâu și este definită (proteină din soia) ca o proteină rapid digerată.

Studii recente au dovedit că leucina îmbunătățește sinteza proteinelor. Tipul de proteină poate influența aminoacidemia de după masă și, de asemenea, s-a observat că leucina apare rapid și tranzitează în sângele periferic după ingestia de proteine din zer în timp ce nivelul de leucină din sânge măsurat după ingerarea de cazeină este mai mic dar rămâne pentru o perioadă mult mai mare. Prin urmare, s-a demonstrat că, la tineri, proteina din zer îmbunătățește sinteza proteinei în zone periferice dar nu afectează proteoliza în timp ce cazeina și proteina totală din lapte crește sinteza proteinelor și oprește proteoliza.

Un ritm alert al leucinei din alimentație nu poate susține necesarul anabolic pe întreaga durată de după masă. La oamenii tineri, ingestia de proteină din lapte duce la creșterea retenției de azot în perioada de după masă în țesuturile periferice, datorită legăturii ei cu modalitatea propice a aminoacizilor disponibili pentru sinteza proteinelor în zona periferică. Ca o consecință, la un om tânăr, proteinele digerate lent cum ar fi proteinele totale din lapte și din cazeină determină o utilizare mai mare a azotului în perioada de după masă decât o fac proteinele digerate rapid, cum ar fi cele din zer sau din soia.

Totuși, ritmul de producere de aminoacizi modulează schimbul în mod diferit la tineri și vârstnici; la vârstnici, ritmul alert de producere de aminoacizi și de leucină s-a demonstrat a fi mai eficient în a îmbunătăți echilibrul de azot și de leucină decât în corpul proteinei digerate lent.

Un studiu realizat în 2011 de către I. Seuss-Baum și colaboratorii, se referă la calitatea nutritivă a ouălor și utilizarea lor ca ingrediente alimentare. Acest studiu s-a realizat în Germania în cadrul Universității de [NUME_REDACTAT] Fulda.

Proteinele din ou sunt demne de luat în seamă datorită conținutului lor de aminoacizi esențiali, care este perfect pentru necesarul oamenilor, în mod deosebit datorită prezenței unei cantități mari de aminoacizi esențiali care conțin lizină și sulf.

Tabelul 4.13

Conținutul de aminoacizi esențiali în proteinele din ou

Sursa: Nis și Sauveur, 2004; Ambroise, 2011

RDI- cantitatea zilnică recomandată de aminoacizi pentru un adult bărbat (70kg).

Următoarele criterii sunt folosite în mod obișnuit, pentru a defini valoarea nutrițională a proteinelor: procentul chimic, PDCAAS, digestibilitatea și valoarea nutrițională. Procentul chimic (CS) se obține din compararea aminoacidului din proteina testată cu cel din proteina de referință. PDCAAS (procentul de aminoacid corector al digestibilității proteinei) este procentul chimic corectat de digestibilitatea reală a materiei fecale a proteinei examinate, măsurat la oameni și la șobolani. Digestibilitatea este proporția de aminoacid ingerat care dispare din conținutul digestiv pe durata digestiei.

Valoarea biologică (BV) este proporția de azot digerabil (N) care este reținut în corpul uman și folosit pentru menținere sau creștere.

Digestibilitatea în vitro (98%) și valoarea biologică măsurată la șobolani (94%) clasifică proteinele din oul întreg printre cele mai bune surse proteice pentru oameni.

Totuși, oul întreg este sursa de proteină de referință; ea este o proteină ideală (posibilă) care corespunde compoziției teoretice de aminoacid capabilă să acopere nevoile organismului uman (tabelul 4.14).

Valoarea PDCAAS este foarte ridicată la ou, mai ridicată decât la lapte, de vreme ce reprezintă valoarea digestibilității. Totuși, valoarea digestibilității indicată aici corespunde digestibilității materiei fecale, așa cum a fost evaluată pe șobolani.

Primele date pentru digestibilitatea ideală a proteinelor din ou au fost publicate de Evenepoel și colab., în 1998: era de 51,3% (±9,8) pentru oul crud și de 90,9% pentru oul gătit; dar a fost măsurată la pacienții ileostomizați. Datele obținute ulterior la oamenii sănătoși indicau că, doar 5,73% (±0,5) din proteinele ingerate nu erau nici digerate nici absorbite când oul era gătit. Asimilarea proteinei ar fi mai scăzută când ouăle sunt ingerate la o masă care conține proteine, carbohidrați și lipide, comparativ cu o masă care conține doar proteine.

Digestibilitatea oului crud diferă substanțial de cea a oului gătit. Aceasta se datorează acțiunii inhibatorilor de protează prezenți în albuș. Dar schimbări structurale datorită gătitului ar ușura, de asemenea, acțiunea enzimelor digestive. Pe lângă asta, albușul crud conține proteine care stimulează slab secreția enzimelor pancreatice și a sărurilor de bilă, astfel reducând digestibilitatea lor.

Spre deosebire de acestea, proteinele din gălbenușul crud sunt digerabile în proporție ridicată, în timp ce gătitul exagerat reduce digestibilitatea lipoproteinelor (Nys și Sauveur, 2004). Refrigerarea, înghețarea, pasteurizarea sau uscarea nu modifică digestibilitatea proteinei din ou. Dar aceste rezultate au fost obținute din studiile în vitro.

Mai mult decât atât, uscarea la căldură a albușului trebuie să fie, încă, evaluată; desigur, uscarea la căldură este un pas tehnologic important care conduce la modificări semnificative ale structurii proteinei.

Pe lângă asta, puținele studii făcute pe om sunt neconsecvente: în timp ce unele studii arată că proteinele din ou (albuș) n-ar fi eficiente, altele demonstrează o descreștere semnificativă a alimentelor ingerate la o masă conținând ouă, comparativ cu o masă care este asemănătoare ca greutate și energie, dar de la care lipsesc ouăle. Consumul de ouă afectează răspunsurile glicemice și hormonale ca și cinetica de drenaj gastric. Gălbenușul pare să fie mai eficient decât albușul, el induce un deranj gastric mai lent și o creștere a secvenței unor hormoni de sațietate. Dar nu este clar dacă proteinele din gălbenuș sunt responsabile de asta.

Efectul anti-hipertensiv al proteinelor din ou este rezultatul inhibării enzimei convertoare de angiotensin (ACE). Ovokinin, o peptidă produsă de digestia enzimatică a ovoalbuminei, poate, reduce presiunea sângelui la șobolanii hipertensivi când le este administrată pe cale orală. Dar alte peptide obținute prin hidroliza albușului manifestă aceiași activitate, iar una dintre ele manifestă, simultan, un efect antioxidant prin inactivarea radicalilor liberi care ar putea distruge ADN-ul, proteinelor și lipidele.

Astfel de peptide, cu activitate duală, ar putea preveni boli cardiovasculare, în special hipertensiunea. Pe lângă asta, deoarece phosvitinul este capabil să interacționeze cu fierul , această proteină din gălbenuș ar putea proteja ADN-ul de la leziuni oxidative datorate fierului și peroxizilor. Aceasta a format baza sugestiei lui Ishikawa și colab., (2004) conform căreia phosvitinul ar putea fi folosit pentru a preveni cancerul colorectal, care este legat de stresul oxidativ datorat fierului.

Datorită interacțiunii puternice cu fierul și deoarece este rezistent enzimelor proteolitice gostrointestinale, phosvitisnul ar fi responsabil de disponibilitatea precară de fier din ou; În plus, prezența ouălor în alimentație reduce biodisponibilitatea fierului din alți compuși din alimente. Pe de altă parte, phosvitinul poate, de asemenea, să se lege de calciu și în consecință, ar îmbunătăți solubilitatea acestui element în condiții ileale. Fosfopeptidele produse de hidroliza phosvitinului ar conduce de asemenea, la o creștere a biodidponibilități de calciu și a depozitului de calciu din oase la șobolani. Ovotransferina, care este o proteină din albuș, care se poate lega reversibil de fier, ar putea fi folosit pentru suplimentarea fierului.

Tabelul 4.14

Clasificarea diferitelor proteine conform compozițiilor aminoacizilor esențiali și celor patru criterii pentru evaluarea valorii lor nutriționale

Sursa: FAO 1985; Nis și Sauveur, 2004; Young și Borgonha 2000; Schaafsma 2000; Dupin 1992

Un studiu privind conținutul proteic și valoarea nutrițională a semințelor de leguminoase a fost realizat de [NUME_REDACTAT] și [NUME_REDACTAT] în anul 1997. În această recenzie au fost analizate proteinele din semințele leguminoase luându-se în considerare proprietățile moleculare și nutriționale. De asemenea, a fost analizată și implicarea lor în alimentația oamenilor.

Proteinele reprezintă componenta importantă din semințe în toate boabele de leguminoase, și este motivul impactului lor semnificativ nutrițional și socio-economic.

Pe lângă proteinele depozitare, semințele leguminoase conțin câteva proteine de ordin minor incluse fiind inhibatorii tripsine, lecitine, lipoxigeneză și urează, care sunt relevanți pentru calitatea nutrițională a seminței.

Globulinele sunt clasificate în general în proteine 11S respectiv 7S conform coeficientului lor de sedimentare. Proteinele 11S și 7S din mazăre sunt numite legumină și vicilină, astfel încât proteinele corespunzătoare din alte semințe sunt numite globuline-legumine și globumine-viciline.

Proteinele 7S sunt proteine oligiomerice (de obicei trimeri), având echilibrate pH-ul și asocierea/disocierea ionică. Proteinele 11S sunt de asemenea oligomeri (de obicei hexameri), dar sunt mai puțin susceptibili de disociere, mai puțin în cazul în care pH-ul este foarte scăzut sau cu putere ionică. Pe lângă asta, agregați mai mari de 15-18S au fost raportați în cazul proteinelor de tip legumine din bobul de soia.

În prezența agenților distructivi, cum ar fi ureea sau dodecilsulfat de sodiu, proteinele de tip 11S și 7S eliberează lanțurile constitutive de polipeptide. Aceste polipeptide sunt în mod natural eterogene: cele care au fost purificate până la omogenizare vor apărea deseori drept amestecuri de diverse specii moleculare, dacă sunt analizate prin alte metode. Eterogenitatea este evidentă la nivelul mărimii și sarcinii și rezultă din combinarea a doi factori, de origine plurigenă a fiecărui globilin de depozitare și de modificările post-translație a câtorva produși de reacție/expresie. Contribuția relativă a acestor factori variază semnificativ intra și inter-generic.

Toate proteinele din semințele leguminoase au un conținut scăzut de aminoacizi care au sulf și triptofan, dar cantitățile de alți aminoacizi esențiali, lizină, sunt mult mai mari decât în boabele de cereale. De aceea în privința conținutului de lizină și aminoacid sulfuric, proteinele din cereale și din leguminoase sunt complementare din punct de vedere nutrițional. Gradul de suplimentare reciprocă poate depinde de asemenea, totuși de conținutul celui de-al doilea aminoacid limitant, treonina în cereale și triptofanul în leguminoase.

Compoziția aminoacidului reprezintă calitatea potențială a proteinei alimentare, biodisponibilitatea lor fiind critică în aprovizionarea cu aminoacizi a regimului alimentar. Un număr de metode experimentale, create pentru a evalua biodisponibilitatea aminoacizilor din leguminoase, astfel Proporția de Eficiență a Proteinelor (PER), [NUME_REDACTAT] de Proteine (NPR), [NUME_REDACTAT] a Proteinelor (RNPR) și AASDTP (FAO/WMO, 1990) concomitent demonstrează că proteinele din semințe au o cantitate totală nutrițională mai mică decât cele de origine animală.

Cei mai caracterizați inhibatori de proteine sunt inhibatori de Tripsină de tip Bowman-Birk la mazăre și de tip Kunitz la semințele de soia și inhibatori α-amilază. Recent un sistem digestiv în vitro a fost utilizat pentru evaluarea importanței inhibitorului de tripsină (Ti) din sămânța de mazăre în procesul de digerare a proteinelor. Un nivel relativ scăzut de inhibare este observat când Ti purificați din mazăre sunt evaluați folosindu-se acest sistem, comparativ cu experiențele în care Ti de bobi de soia sunt folosiți.

Pe lângă asta variația digestibilității proteinei din mazăre s-a observat de-a lungul unui set de boabe de mazăre care sunt aproape izogenice și conțin activități asemănătoare de inhibatori de tripsină în sămânță, sugerând că compușii din sămânță, alții decât inhibatorii, pot fi de importanță mai mare în afectarea digestibilității proteinei.

Lectinele din semințe sunt proteine legate de zahăr, ca și hemagluteinele, care sunt capabile să aglutineze celulele roșii din sânge. Multe dar nu toate, lectinele au o activitate de hemaglutinare. Ele se găsesc în multe produse vegetale inclusiv în cele care pot fi mâncate fără tratare termică sau procesare cum ar fi Solanaceae.

Toxicitatea lectinelor este caracterizată prin inhibarea creșterii animalelor cobai și prin diaree, greață, balonare și vomă când sunt injectate oamenilor. Unele lectine pot cauza aglutinarea celulelor roșii din sânge, urmată de hemoliză și în cazuri extreme, de moarte (Liener și colab., 1986). Procesarea termică poate reduce toxicitatea lectinelor dar temperatura scăzută sau pregătirea insuficientă poate duce la o eliminare parțială a toxicității lor.

Vicinele și convicinele sunt limitate la [NUME_REDACTAT] și sunt cunoscute ca fiind responsabile de un tip de anemie hemolitică, cunoscută drept favism (Hudson, 1979).

Legumele induc gazele intestinelor (flatulența), datorită prezenței reziduurilor de α-D-galactopiranosil legat de un fragment de glucoză din zaharoză. Animalele și omul nu sunt capabili să digere astfel de oligozaharide, deoarece lipsește α-galactozidaza din mucoasa lor intestinală. În consecință, α-galactozidazele trec în colon și sunt fermentate de bacteriile intestinale, producând astfel gaze (Fleming, 1981).

Multe legume au semințe cu conținut de amidon. Chiar dacă mare parte din amidon este digerat în partea superioară a tractului digestiv, o parte rezistentă de amidon, de obicei încapsulate în pereții celulei și care reprezintă aproape 20% din amidonul total (Noah și colab., 1995), poate să scape de digestie prin intermediul enzimelor endogene din tractul gastrointestinal, astfel contribuind la fermentația intestinală.

Gătirea, în general, inactivează factorii sensibili la căldură cum ar fi inhibatorii de proteine (tabelul 5.15). Polifenoli sunt reduși semnificativ prin înmuiere și gătire. Pe de altă parte, conținutul de taninuri și catechine din linte și fasole pare să crească după astfel de tratamente.

Tratarea termică a semințelor leguminoase nu doar cauzează un număr de modificări dorite ale compoziției chimice, ale proprietăților nutriționale și organoleptice, ci și inducerea de pierderi de aminoacizi esențiali și de vitamine.

Formarea de gel este o proprietate importantă a utilizării proteinelor din boabele de soia în sistemele alimentare. Geluri diferite sunt formate de către proteinele majore depozitare din boabele de soia de tip 11S și 7S: geluiri formate de globulina 7S sunt transparente, spre deosebire de gelurile tulburi formate de globulina 11S, ultimele fiind și mult mai dure. Acest aspect a fost atribuit formării de reacții de schimb disulfuă intermolecular în gelurile formate de globulina 11S.

Tabelul 4.15

Efectul înmuierii și al gătirii (A) și germinării (B) la ANCS din semințele leguminoase selectate. Valorile sunt exprimate în cantitate reziduală procentuală/activitate după tratament

Sursa: M. Durati, C. Gius, 1997

Componentele din sămânța de legume pot juca un rol pozitiv în alimentația subiecților normali și chiar patologici. De exemplu, s-a arătat că un control indirect al prezenței poliaminei din intestin de către lectine pot încetini creșterea tumorii intestinelor (Bordocz și colab., 1995). Alte studii au arătat ca includerea fasolei în alimentație au efect de protecție la șobolanii hrăniți cu alimente hipercolesterolemice ([NUME_REDACTAT] și colab., 1995).

Pacienții celiaci, care au manifestat o intoleranță severă la alimentele conținând gliadină și glutenină, pot fi hrăniți în siguranță cu alimente pe bază de boabe (leguminoase) care conțin doar albumine și globuline (Allmann și colab., 1992). Au fost gândite noi tehnologii de procesare în vederea obținerii de alimente alternative. De exemplu, proteinele din mazăre nu pot forma structura complexă a glutenului din grâu, dar folosind emulsificatori, care favorizează interacțiunea proteinelor cu carbohidrații, au fost folosiți pentru a îmbunătăți structura aluatului.

Semințele de leguminoase uscate sunt cunoscute ca provocând un răspuns glicemic scăzut datorită unor factori diferiți inclusiv un procent ridicat de amiloză din amidonul legumelor care crește probabilitatea progresului lor, interacțiunea posibilă a enzimelor amilolitice cu compuși antinutriționali și cu conținutul și compoziția oligozaharidelor.“Carbohidrații lenți” pot fi benefici pentru sănătate și pot preveni boli cum ar fi diabet de tip II, probleme cardiovasculare și obezitate. Necesarul scăzut de insulină imediat după masă-masă bogată în “carbohidrați lenți” poate explica aceste efecte aparent benefice.

CONCLUZII

Aminoacizii joacă un rol hotărâtor în formarea de noi texturi, ajută la sintetizarea hormonilor și enzimelor, la înlocuirea celulelor vătămate fiind considerați cărămizile constituției organice și cele mai importante elemente nutritive ale proteinelor.

În urma studiilor de specialitate ce au fost prezentate în lucrarea de față, au reieșit următoarele concluzii:

Pe baza testelor realizate la copiii suferind de malnutriție s-a observat drept rezultat o îmbunătățire semnificativă a valorii BMI (Indicele de masă corporală) ca răspuns la administrarea de Amizate, sugerându-se că acest supliment proteic ar putea fi un supliment nutrițional util în tratamentul aplicat copiilor malnutriți. De asemenea, valorile imunoglobulinelor pentru toate cele 3 grupe de copii cărora li s-a administrat hidrolizatul proteic nu s-au înregistrat diferențe semnificative.

Proteinele din lapte și în deosebi cele de origine animală au un nivel ridicat de aminoacizi esențiali. Proteinele din lapte reprezintă o sursă proteică superioară și în consecință pot răspunde în mod eficient necesarului de azot și de aminoacizi esențiali. Comparativ cu proteinele vegetale, proteinele din lapte au o digestibilitate oro-ileală mai mare și demonstrează valori mai mari a NPU cât și a PDCAAS . În plus pe baza testelor realizate pe lapte prin metode biologice, s-a constatat că proteina din lapte prezintă o rată a digestibilități de 95% la oameni, în comparație, digestibilitatea proteinei din soia și orez, care este de 91% respectiv 88%.

Valoarea nutriționala a ouălor a fost determinată prin metode biologice, obținându-se o digestibilitate în vitro de 98 %, o valoare a PDCAAS de 126,45% și o valoare biologica de 94% măsurată la șobolani. Mai mult în urma rezultatelor, reiese că proteinele din ou sunt printre cele mai bune surse proteice.

Semințele leguminoase și componentele lor joacă un rol pozitiv în alimentația subiecților normali și chiar patologici. S-a arătat că un control indirect al prezenței poliaminei din intestin de către lecitine pot încetini creșterea tumorii intestinelor în schimb pacienții celiaci, care au manifestat o intoleranță severă la alimentele conținând gliadină și gluteină, pot fi hrăniți în siguranță cu alimente pe bază de boabe leguminoase care conțin doar albumine și globuline.

BIBLIOGRAFIE

[NUME_REDACTAT] și colab., 2009. Managementul calității alimentelor [NUME_REDACTAT] [NUME_REDACTAT];

[NUME_REDACTAT] Nesse și colab., 2011. Efficacy of a [NUME_REDACTAT] Hydrolysate in [NUME_REDACTAT]. [NUME_REDACTAT] of [NUME_REDACTAT], vol. 26, pag. 360-365;

[NUME_REDACTAT] 2011. Biochimia produselor alimentare. [NUME_REDACTAT], Iași;

Lehninger A. L., 1987. [NUME_REDACTAT]. 1. [NUME_REDACTAT] București;

Malet A., Balis A. și Tome D., 2011. [NUME_REDACTAT] of [NUME_REDACTAT]. Encyclopedia of [NUME_REDACTAT], vol. 2, pag. 816-820;

[NUME_REDACTAT] și [NUME_REDACTAT] 1997. Legume seeds: protein content and nutritional value. [NUME_REDACTAT] Research, vol. 53, pag. 31-45;

Munson D. și colab., 1974. Serum levels of imunoglobulins, cell-mediated immunity, and phagocytosis in protein-calorie malnutrition. [NUME_REDACTAT] Journal of [NUME_REDACTAT], vol. 27, pag. 625-628;

Neamțu G., 1997. Biochimie alimentară. [NUME_REDACTAT] București;

Niac G., 2004. Alimentație, nutrienți, alimente. [NUME_REDACTAT], Deva;

Opopol N., Obreja G., și Ciobanu A., 2006. Nutriția în sănătatea publică. Casa editorial-poligrafică [NUME_REDACTAT], Chișinău;

[NUME_REDACTAT] 2002. Principiile nutriției. [NUME_REDACTAT], Galați;

Seuss-Baum I. și colab., 2011. The nutritional quality of eggs. [NUME_REDACTAT] Series in [NUME_REDACTAT], Tehnology and Nutrition, vol. 2, pag. 201-236;

Simeanu D., Note de curs;

[NUME_REDACTAT]. și Simeanu D., 2005. Nutriție animală. [NUME_REDACTAT], Iași;

[NUME_REDACTAT] Organization, Food and [NUME_REDACTAT] of the [NUME_REDACTAT], [NUME_REDACTAT] University 2007. Protein and amino acid requirements in human;

http:/www.bioterapi.ro

http://feed-additives.evonik.com

http://www.healthknot.com

http://ro.wikipedia.org

http://www.scribd.com

http://uaiasi.ro