PROGRAMUL DE STUDII Biologie medicală LUCRARE DE DIZERTAȚIE Coordonator științific Conf. Univ. Dr. Carmen Mihaela Topală Absolvent Gabriela Georgiana… [303854]

[anonimizat]. Univ. Dr. Carmen Mihaela Topală

Absolvent: [anonimizat]

2018

[anonimizat]. Univ. Dr. Carmen Mihaela Topală

Absolvent: [anonimizat]-Mădălina Ileana

PITEȘTI

2018

CUPRINS

Anexa 5

Lista figurilor

Lista tabelelor

Tabelul 1.1

CAPITOLUL I

[anonimizat] 75% din reziduul uscat al plasmei( 7 g proteine din 9 grame reziduu uscat).

În ultimii ani, s-au realizt mari progrese pe calea identificării și separării diverselor componente din plasmă. Metoda electroforetică de separare în cinci fracțiuni a proteinelor serului este depășită de tehnicile imunochimice prin care se pot evalua cu mare precizie cele peste 90 de componente proteice ale plasmei. [anonimizat] o mai bună cunoaștere a semnificației funcționale a [anonimizat].

1.1. [anonimizat], legați covalent prin legături peptidice. Greutatea moleculară a proteinelor variază între 500 și mai multe milioane de daltoni. [anonimizat] 20 aminocizi, aranjați în variate secvențe specifice.

[anonimizat], sunt transportate și utilizate la nivelul tuturor țesuturilor în scop predominant plastic. [anonimizat] 20 de aminoacizi pot constitui o [anonimizat] a deaminării lor oxidative sau a altor interconversiuni metabolice.

O [anonimizat]. Acești aminoacizi se numesc neesențiali (glicină, alanină, serină, cisteină, prolină, [anonimizat], aspargină si glutamină).

Un număr de 10 [anonimizat]. Aceștia sunt considerați aminoacizi esențiali: triptofan, histidină, treonină, lizină, metionină, arginină, valină, fenilalanină, leucină și izoleucină.

[anonimizat]: proteine simple și proteine conjugate.

[anonimizat] a [anonimizat], [anonimizat], denumite grupări prostetice.

[anonimizat], în:

[anonimizat] o [anonimizat].

Proteinele fibrilare constau din lanțuri polipeptidice dispuse în paralel, de-a lungul unui singur ax. Alcătuiesc elementele structurale de bază ale țesuturilor de susținere ale organismului: colagenul, elastina, cheratina.

Proteinele globulare sunt alcătuite din lanțuri polipeptidice împachetate strâns în forme moleculare sferice sau globulare. Funcțional, sunt: enzime, hormoni, proteine imunodefectoare, proteine de transport, proteine contractile, proteine de fază acută etc.

Cea mai mare parte a proteinelor plasmatice se sintetizează în ficat, iar imunoglobulinele în celulele imunocompetente (plasmocite). O parte a lipoproteinelor este sintetizată la nivelul mucoasei intestinale, macrofagele contribuie la producerea unor proteine plasmatice (componente ale complementului, inhibitori proteolitici) iar endoteliile vasculare produc activatori ai fibrinolizei, factor von Willebrand, fibronectina.

Hormonii participă la reglarea metabolismului protidic prin efecte anabolizante sau catabolizante.

Hormonii cu efect anabolizant:

Somatotropul

Insulina

Estrogenii și

Androgenii, stimulează sinteaza proteică din precursori aminați.

Hormoni cu efect catabolizant :

Tiroidieni

Glucocorticoizi

Glucagonul, duc la un bilanț azotat negativ printr-un catabolism exagerat, cu slăbire excesivă și topirea masei musculare, reducerea capacității de apărare imunitară.

1.2. Principalele funcții ale proteinelor plasmatice

Proteinele plasmatice îndeplinesc importante funcții în organism, funcții, care pot fi sintetizate astfel:

Funcția plastică – are o importanță primordială, mai ales în copilărie, când procesele de sinteză sunt de o mult mai mare intesitate decât la maturitate. Anabolismul, predominant în perioada de creștere, utilizează ca prin substrat proteinele.

Menținerea presiunii coloidosmotice a plasmei, contribuie la schimburile efectuate de lichidul extracelular ( albumina asigura 80% din presiunea coloidosmotică plasmatică). Astfel, 1 g de albumină poate reține 18 ml de apă, fapt ce explică efectul spectaculos al perfuziilor cu soluții concentrate de albumincă, în terapia sindroamelor nefrotce grave și a insuficiențelor hepatice.

Rol de transport al vitaminelor, hormonilor, ionilor, lipidelor, medicamentelor ( sulfamide, penicilina, glicoizi digitalici) și a unor metaboliți. Funcția de transport se bazează pe proprietatea macromoleculelor de a vehicula prin sânge o serie de substanțe insolubile.

Rol în coagulare și fibrinoliză (toți cei XIII factori plasmatici și 7 factori plachetari sunt proteine, precum și antitrombinele ori plasminogenul)

Contribuie la sistemele tampon ale ângelui având rol în menținerea pH-ului sanguin (proteinele au caracter amfoter)

Menținerea constantă a tensiunii arteriale se realizează prin intervenția proteinelor plasmatice cu proprietăți hidrofile și prin faptul că angiotensinogenul este o proteină circulantă.

Între proteinele plasmatice sunt incluse enzimele și antienzimele. Unele enzime apar tranzitor în circulație și în cantitate mică (amilaza pancreatică, pepsinogenul), altele sunt în cantitate mare dar în stare inactivă :angiotensinogen, plasminogen, protrombină.

Asigură fondul comun de proteine care pot fi utilizate drept rezervă de proteine (în procesele de creștere și reparare a țesuturilor). (Bădescu și colab, 2000).

1.3. Electroforeza proteinelor serice

Metoda curentă pentru separarea proteinelor serice utilizată în laboratoarele de biochimie medicală este electroforeza. Se utilizează suporturi solide și pH alcalin, la care toate componentele proteice sunt încărcate negativ și migrează spre polul pozitiv. Pe electroforegramă, după colorare, proteinele apar sub formă de benzi cărora li se măsoară densitatea optică, fiecare bandă având un maxim de absorbție. Prin electroforeză, în condițiile amintite mai sus, se obțin cinci fracțiuni: albumina serică, a1, a2, b, g – globuline.( Laboratory Corporation of America.Directory of Services and Interpretive Guide. Protein Electrophoresis, Serum. www.labcorp.com 2010. Ref Type: Internet Communication) Unele sisteme de electroforeza pot diferenția zona b în două benzi distincte b1 și b2 rezultând astfel 6 fracțiuni proteice în total.

Albumina, a1 și b apar sub forma unor benzi omogene, bine definite. a2, și g  apar ca benzi difuze, iar fracțiunea g prezintă în partea sa centrală o zonă mai intens colorată (https://www.synevo.ro/proteine-totale-serice/)

Fig.1. Fracțiile proteinelor serice separate prin electroforeză pe gel de agaroză

(http://www.biometria.ro/Kit-pentru-determinarea-electroforetica-pe-gel-de-agaroza-a-proteinelor-serice)

Prima fracțiune este albumina, care reprezintă 60%din totalul proteinelor ( 3,5-5 g/dl).

Fracțiunea α1- globulinică conține mai mulți constituenți: eritropoetina, α1-antitripsina, α1- lipoproteina, α1-acid glicoproteina etc. (0,2-0,4 g/dl);

Fracțiunea α2-globulinică cuprinde haptoblobina, ceruplasmina, α2 macroglobulina. Din acest grup mai fac parte kininogenul (substratul eliberator de bradikinină și kalidina) și angiotensinogenul; (0,5-0,9 g/dl);

ᵝ-globulinele, cuprind: transferina (2/3 din totalul fracțiunii), ᵝ-lipoproteinele, plasminogenul, complementul, hemopexina ; (0.6-1.2 g/dL);

Gamaglobulinele constituie cea de-a cincea bandă, fiind alcătuită din imunoglobulinele IgG, IgA, IgM, IgD și IgE. (0,8-15 g/dL). ( Bădescu și colab, 2000).

CAPITOLUL II

PATOLOGII ALE FRACȚIILOR PROTEINELOR SERICE

Pentru a facilita interpretarea rezultatelor va fi descrisă fiecare din cele 5 fracțiuni cu proteinele componente:

Fig.2. Fracțiunile cu proteinele serice componente

(Laborator Synevo. Referintele specifice tehnologiei de lucru utilizate 2015. Ref Type: Catalog)

. Albumina ( 3,5-5,0 g/dL)

Este proteina serică cu cea mai mare concentrație. Este sintetizată la nivelul hepatocitelor în cantitate de 20 g/zi. Abumina este prezentă în toate lichidele biologice și în spațiul intracelular. Întreaga cantitate de albumină din organism este de aproximativ 300 g.

Albumina este cea mai importană proteină de transport din plasmă. Astfel, transportă acizi grași, hormoni, ioni ai metalelor grele, medicamente (sulfamide, digitalice etc.), bilirubină și alți produși de degradare din circulație.

Un rol important îl are ca proteină de rezervă, bogată în aminoacizi esențiali este utlizată în condițiile unor procese regenerative ale organismului. Timpul de înjumătățire în plasmă este de 17-23 de zile.

Scăderea albuminei serice (hipoalbuminemie) survine în stări patologice variate și are semnificații diferite

Deficit în sinteza hepatică ( apare relativ târziu datorită marii rezerve a capacității hepatice de sinteză proteiccă)

Malnutriția, cu scăderea marcată a aportului în aminoacizi esențiali, rezprezintă o altă cauză a hipoalbuminemiei de sinteză.

Pierderea albuminei la nivel renal (sindromul nefrotic) sau gastrointestinal ( gastroenteropatii exudative), cu depășirea capacității de sinteză hepatică.

Consumul de albumină din infecții cronice exudative, traumatisme majore, arsuri și unele afecțiuni dermatologice.

Privitor la valoarea diagnostică a concentrației serice a albuminei, valori sub 3 g/dL sunt sugestive pentru un proces patologic.

Analbuminemia este o boală genetică transmisă autosomal recesiv. Constă în absența albuminei la electroforeză. Clinic este rar simptomatică, edeme sau steatoree și constant hipotensiune.

Examenele de laborator evidențiază : VSH accelerat și teste de disproteinemie pozitive, în condițiile unor probe funcționale hepatice normale.

Nivelul altor proteine serice sintetizate hepatic este mult crescut ca expresie a unei hipersinteze compensatorii, fenomen confirmat de faptul ca perfuzarea cu soluție de albumină umană (la unii denutriți, arși, sindrom nefrotic) are ca efect normalizarea vitezei de sinteză a celorlalte proteine serice. În această situație, timpul de înjumătățire al albuminei este mult prelungit, ajungănd la 55 de zile.

Creșteri ale albuminei apar în urma deshidratarilor. In cazuri speciale, in zona de migrare a albuminei se constata o banda suplimentara, datorata unor variatii genetice fara relevanta clinica (aloalbuminemie si bisalbuminemie).

Inhibitorii plasmatici l proteazelor (serpine)

Sângele conține o serie de sisteme enzimatice proteolitice care se activează ca răspns la diverse agresiuni.

Proteazele cu rol în coagulare, fibrinoliză, kininoformare sau având activitate de tip complement se găsesc de regulă în plasmă sub formă inactivă de proenzime, activându-se doar în mod tranzitoriu printr-un proces de proteoliză limitată care expune centrul activ al enzimei.

O mare parte a proteazelor activate este rapid îndepărtată din plasmă prin captare și degradare în ficat

Activitatea enzimelor proteolitice prin circulație este limitată de prezența unor proteine plasmatice cu rol inhibitor.

Inhibitorii proteazelor sunt denumite și serpine.

. inhibitorii proteazelor alcătuiesc 20 % din globulinele plasmei.

Specificitatea inhibitorilor este destul de relativă, o anumită antiprotează putând inhiba, într-o oarecare măsură, mai multe enzime proteolitice.

Afinitatea inhibitorilor pentru o anumită enzimă proteolitică se explică, cel puțin în parte, pe baza unei anumite secvențe a aminoacizilor din structura lor care corespund în mare măsură cu cea a asubstratului preferat al proteazei.

Așa spre exemplu, trombina clivează de preferință legăturile peptidice ale argininei din molecula de fibrinogen, în timp ce metionina reprezintă zona de clivare preferată de elastază. Procesul de inhibare decurge de regulă prin formarea unor complexe ireversibile inhibitor- enzimă, care blochează centrul activ al proteazei.

În următoarele rîânduri sunt prezentate câteva aspecte normale și de patologie a principalelor inhibitori plasmatici ai proteazelor.

. Alfa-1-antitripsina (190-350 mg/dL)

Este principalul inhibitor al enzimelor proteolitice, responsabil de peste 90 % din capacitatea totală inhibitorie a enzimelor proteolitice, inhibă activitatea proteolitică a tripsinei, chinotripsinei, elastazei, kalicreinei, colagenazei, plasminei, trombinei, factorilor XI și X ai coagulării, reninei și a unor elastaze leucocitare.

Peste 40 % din această proteină este prezentă în plasmă, restul de 60 & fiind în spațiile extravasculare, inclusiv în secreții și lichide biologice: lichid amniotic, lichid pleural, lichid cefalorahidian, salivă, colostru, lichid seminal, lichid sinovial, mucus cervical, suc duodenal, bilă, meconiu. A fost deasemeneaza evidențiată în trombocite, macrofagele alevolare, neutrofile, limfocite și mastocite.

Locul principal de sinteză al alfa-1-antitripsinei este ficatul, macrofagele putând și ele contribui la această sinteză.

Este o glicoproteină cu greutate moleculară de 54 000 D.

Specificitatea de inhibiție a fiecărei serpine este dependentă de aminoacidul din centrul activ. Astfel, înlocuirea metioninei din centrul activ al antitripsinei cu arginina, duce la schimbarea funcției întregii molecule care nu mai inhibă elastaza, dar inhibă trombina și antitrombina III (aceasta este arginia în centrul activ.

Zona a1 reflecta in special concentratia serica de alfa1-antitripsina, astfel ca reducerea acestei fractiuni se intalneste in deficitul de alfa1-antitripsina asociat cu anumite boli pulmonare (emfizem cu debut precoce) si hepatice (hepatita neonatala).

Cresteri se inregistreaza in toate reactiile inflamatorii („reactant de faza acuta”). In cazuri rare, obtinerea unei benzi suplimentare largi in aceasta zona poate sugera prezenta alfa-fetoproteinei.

Zona a2    este constituita din 2 componente proteice: alfa2 macroglobulina si haptoglobina.

Crestere de a2 apare in infectii acute, reumatism articular acut, arterita, sindrom nefrotic, diabet zaharat, neoplazii; scaderea acestei fractiuni se poate intalni in pancreatite acute severe, leziuni hepatocelulare, sindroame de coagulare intravasculara diseminata, anemii hemolitice, anemii megaloblastice.

Zona b  este alcatuita din 2 benzi distincte: b1 corespunzatoare transferinei si b2 care include fractiunile complementului C3 si C4. Al treilea component al acestei zone este beta-lipoproteina, a carei banda se poate suprapune pe cea a transferinei sau C3 sau poate fi situata in zona beta-gamma.

Nivelul seric de b globuline creste in anemia feripriva si ciroza biliara si scade in boli autoimune aflate in puseu activ (LES), nefroza, afectiuni hepatice, neoplazii, infectii acute si cronice. In unele cazuri de mielom multiplu de tip IgA se poate constata prezenta unui component monoclonal in aceasta zona.

Zona g  Gamma-globulinele sunt globulinele cele mai importante. Din aceasta categorie fac parte imunoglobulinele (IgG, IgA, IgM, IgD si IgE). Anomaliile suferite de acestea se traduc fie prin diverse deficite, fie prin hipergamaglobulinemii policlonale sau monoclonale.

Procentul de g globuline scade in agamaglobulinemie, hipogamaglobulinemii si sindroame nefrotice. Hipogamaglobulinemia poate fi congenitala sau dobandita si poate fi usor detectata la electroforeza proteinelor serice atunci cand concentratiile principalelor 3 clase de imunoglobuline sunt scazute (IgG, IgA si IgM). Prezenta hipogamaglobulinemiei la adult impune continuarea investigatiilor in vederea depistarii unei posibile boli limfoproliferative (mielom cu lanturi usoare, leucemie limfatica cronica, limfoame).

Cresterile policlonale de gamaglobuline indica un proces imunologic cronic asociat cu afectiuni hepatice (hepatita cronica activa, ciroza), boli de colagen (LES, poliartrita reumatoida), neoplazii (ex. boala Hodgkin), leucemie mielo-monocitara cronica. In aceste cazuri, hipergamaglobulinemia se datoreaza activarii unui numar mare de clone plasmocitare care elibereaza imunoglobuline. Trebuie mentionat aspectul caracteristic cirozei alcoolice de „punte” beta-gama, vizualizat pe gel ca o zona intens colorata intre zonele beta si gamma.

Uneori, in zona gamma se pot observa cateva benzi mici, inguste, denumite oligoclonale, intalnite la pacienti cu hepatita,  boli ale complexelor imune, sindromul imunodeficientei dobandite, limfomul angioimunoblastic.

Gamapatiile monoclonale includ un numar mare de conditii clinice si biologice asociate de obicei cu afectiuni maligne (mielom multiplu, boala Waldenström, amiloidoza, limfoame) dar si cu unele afectiuni benigne sau chiar cu absenta unei modificari patologice (gamapatii monoclonale cu semnificatie nedeterminata). In aceste cazuri, se depisteaza la electroforeza proteinelor un component monoclonal (banda M), rezultat ca urmare a proliferararii unei singure clone plasmocitare. Pe gel, componentele monoclonale apar sub forma unor benzi inguste, net definite, iar dupa scanarea densitometrica, se obtin „varfuri” (peak-uri) caracteristice, ce pot fi intalnite oriunde intre zonele alfa si gamma, datorita mobilitatii electroforetice variabile, cel mai frecvent insa in zona gamma.

Imunoglobulinele monoclonale sunt omogene din punct de vedere structural si biochimic, fiind alcatuite dintr-un singur tip de lant usor (kappa sau lambda). In circulatie pot fi eliberate imunoglobuline complete sau numai subunitati ale acestora (ex. lanturi usoare monoclonale, denumite proteine Bence-Jones). Prezenta componentului monoclonal va fi precizata pe buletinul final de analize al pacientului, cu recomandarea de a se efectua electroforeza proteinelor serice cu imunofixare1-3.

CAPITOLUL III

În prezentul capitol este descrisă procedura de lucru pentru determinarea cantitativă a celor 6 fracțiuni (Albumine, α1- globuline, α 2- globuline, β1 – globuline, β2 – globuline si γ – globuline) ale proteinelor service, utilizând metoda migrării și separării în câmp electric continuu.

PROCEDURA DE LUCRU

Principiul metodei:

Proteinele serice, datorită faptului că sunt alcătuite din aminoacizi, au ca și aceștia caracter amfoter, în mediu acid comportându-se ca baze și migrând la catod (-), iar în mediu alcalin se comportă ca și acizii și migrează la anod (+). Există o valoare a pH-ului specifică fiecarei proteine, la care migrarea nu are loc, pH – numit punct izoelectric. La valori sub punctual izoelectric proteina va migra la polul negativ, iar la valori peste acesta, va migra la polul pozitiv. Pe această proprietate se bazează separarea electroforetică a fracțiilor proteinelor service. Electroliza proteinelor serice este una de zonă, folosind o fază solidă pe care migrează fracțiile proteice, respectiv gel de agaroză pe un suport din plastic transparent. Gelul se prelucrează conform etapelor procedurale descrise în continuare (uscare, colorare, decolorare). Intensitatea colorației obținute este direct proporțională cu concentrația fracției proteice cercetate.

Tipul probei analizate este reprezentat de seruri (eșantionate și identificate corect ) ce se pot păstra dacă nu sunt analizate imediat până la 30 zile la .

Serurile nu trebuie să fie hemolizate (dau erori).

Echipament și reactivi utilizați

Echipament de migrare alcătuit dintr-o cuvă de migrare și sursa de curent continuu Sebia.

Kit de reactivi conținând geluri de agaroză, aplicatoare de ser și soluțiile tampon, de colorare și de decolorare.

Un cititor EPSON pentru densități optice.

Calculator – conținând programul pentru identificare probe, cu introducerea datelor pacienților, programul de scanare – citire și calculare a rezultatelor obținute.

Sistem de uscare geluri.

Pipete semiautomate: 10µl,1000µl.

Cuve și suport pentru colorare – decolorare geluri

Etapele procedurii

Pregătirea reactivilor

– soluția tampon Tris-barbital: soluția existentă în flaconul din kit (100 ml) se diluează de 10 ori cu apa distilată într-un balon cotat de 1000 ml ( pH =8.5 );

– soluția de colorare (stoc 20 ml) amidoschwarz se diluează cu diluentul corespunzător din kit și apoi cu apă distilată la 300 ml;

– soluțiile de decolorare se obțin din flaconul de decolorant utilizând o diluție de 1:100 cu apă distilată;

Soluțiile de colorare și decolorare (3 soluții) se păstrează și se utilizează în cuvele speciale corespunzătoare.

Pregatirea echipamentului de migrare

Se introduc 300 ml soluție tampon în cele două compartimente ale cuvei de migrare (se egalizează volumul din cele două compartimente).

Se porneste sursa Sebia de curent continuu și se verifică Programul ei: respectiv Programul 1: cand se afișează pe panoul frontal următoarele: U= 70V, I = 200mA și timp=30min.

Pe aplicatorul de seruri se pipetează în fiecare godeu câte 10 µl ser din serurile de analizat identificate corespunzător. Apoi se deschide ambalajul gelului de agaroză, cu o hartie de filtru se preia surplusul lui de umiditate, se așează gelul pe suportul de aplicare și apoi se poziționează aplicatorul cu seruri pe gel (în poz.5) pe o perioadă de 40 sec. Se ridică aplicatorul, iar gelul se introduce (cu partea cu gel în jos) în suportul din cuva de migrare conform polarității indicate pe gel.

Se face legătura între sursa de alimentare și cuva de migrare, și se pornește migrarea prin apăsarea tastei “START”.

După 30 minute (semnal sonor al sursei) se oprește alimentarea (tasta STOP). Se scoate gelul din cuva de migrare, se introduce în suportul vertical (pentru colorare – uscare). Gelul de agaroza se usucă apoi la o temperatură <80șC realizându-se astfel și fixarea fracțiunilor proteice.

Prelucrarea foliei cu gel de agaroză

După uscarea completă a gelului de agaroză, acesta se introduce 4 minute în baia de colorare, apoi succesiv în cele 3 băi de decolorare câte 5 minute, zonele cu fracții proteice fiind astfel colorate în albastru – cu delimitarea clară între ele (zone incolore între ele). Fondul gelului trebuie să fie incolor.

Programarea și introducerea pacienților

Se intră în programul “PHORESIS”. În fereastra “File”- se introduc datele de identificare ale pacienților în ordinea în care au fost pipetate serurile lor în aplicatorul de seruri utilizat.

Citirea rezultatelor analizei

Se pornește scanerul. După ce iși face inițializarea în primul compartiment dreapta al scanerului se introduce, cu fața în jos folia de agaroză cu probele respective (dacă sunt mai multe geluri – se introduc succesiv în compartimentele scanerului).

Se activează fereastra “Start scanning”, se identifică în compartimentul Gel (1 ) făcând click pe mouse tipul de gel (de 7,10 sau 30 probe) și apoi se face click pe “start scanning”. După câteva minute, gelul e scanat și apar pe monitor curbele caracteristice de densitate optică ale electroforezelor cu calculul procentajului (sau /și al conc.g/dl ) celor șase fracții proteice.

Activând fereastra “Edit curve” – se pot studia și valida rezultatele obținute.

REZULTATE EXPERIMENTALE

În perioada aprilie 2016- mai 2018 la centrul medical SC PARGA SAT SRL, Câmpulung Muscel, Jud. Arges, s-au făcut un număr total de 267 de determinări a electroforezei proteinelor serice.

Clasificare a pacienților după următoarele categorii :

După categoria de sex:

Tabelul Determinări efectuate pe grupe de sex.

Fig. Reprezentarea grafică a determinărilor în funcție de sex

După mediul din care provin persoanele investigate:

Tabelul Determinări efectuate după mediul din care provin pacienții

Fig. Reprezentarea grafică a determinărilor în funcție de mediul din care au provenit pacienții

După tipul de sex și mediul din care provin:

Tabelul Determinări efectuate în funcție de mediul din care provin pacienții

Fig. Reprezentarea grafică a determinărilor în funcție de mediul din care au provenit pacienții

Determinări efectuate la indivizi clasificați după vârstă și sex.

Tabelul Determinări efectuate pe grupe de vârstă și sex

Fig. Reprezentarea grafică a determinărilor în funcție de vârstă și sex

Determinări pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin pacineții

Tabelul Determinări pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin pacineții

Fig. Reprezentarea grafică a numărului de determinări pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin pacineții

3.2.2. Intervale de referință

Intervalele de referință sunt în funcție de grupa de vârstă.

Tabelul Intervale de referință pe grupe de vârstă (Instrucțiuni Sebia Phoresis)

3.2.3. Rezultate obținute

Albumina.

Conform intervalelor de referință pe grupele de vârstă, investigațiile pacienților au prezentat următoarele modificări ale rezultatelor :

Tabelul Scăderi ale albuminei în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări.

Fig. Scăderi ale albuminei în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări

Tabelul Scăderi ale albuminei pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin

Fig. Scăderi ale albuminei pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin pacienții

Alfa 1

Conform intervalelor de referință pe grupele de vârstă, investigațiile pacienților au prezentat următoarele modificări ale rezultatelor α-1 :

Tab. Creșteri ale α-1 în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări

Fig. Creșteri ale α-1 în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări

Tabelul Creșteri ale α-1 pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin

Fig. Creșteri ale α-1 pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin

Alfa 2

Conform intervalelor de referință pe grupele de vârstă, investigațiile pacienților au prezentat următoarele modificări ale rezultatelor α-2 :

Tab. Modificări ale α-2 în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări

Fig. Modificări ale α-2 pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin

Tab. Modificări ale α-2 în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări

Fig. Modificări ale α-2 în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări

Beta-1

Conform intervalelor de referință pe grupele de vârstă, investigațiile pacienților au prezentat următoarele modificări ale rezultatelor beta-1:

Tab. Modificări ale beta-1 în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări:

Fig. Modificări ale beta-1 în funcție de grupa de vârstă și sex, comparativ cu numărul de determinări

Tab. Modificări ale beta-1 pe grupe de vârstă și sex, în funcție de mediul din care provin

Beta 2

Modificări ale beta 2 au prezentat următoarele categorii:

Conform literaturii de specialitate, modificări ale fracțiilor separate pot duce la următoarele posibile afecțiuni:

Legenda

Rezultatele experimentale au arătat următoarele posibile afecțiuni: